enzima
ponsable de la especificidad de la reacción catalizada por la enzima, mientras que a la apoenzima le corresponde fundamentalmente la capacidad de reducir la energía de activación del sustrato (sustancia sobre la que actúa la enzima). A toda enzima se le atribuye la posesión de un centro activo, al que deben unirse los sustratos durante períodos de tiempo muy breves pero suficientes para que la enzima modifique su estructura, convirtiéndolos en los productos de la reacción. Se atribuye al centro activo una configuración típica, a la que sólo el sustrato específico puede adaptarse, como una llave a su cerradura. Esto explicaría, en parte, la especificidad de las enzimas para con el sustrato. Esta peculiaridad de las enzimas, su elevada «especificidad», tanto de reacción como de sustrato, es de suma importancia, puesto que son prácticamente los biocatalizadores de todas las reacciones químicas fundamentales para la vida. Su gran capacidad catalizadora hace posible que en el organismo tengan lugar reacciones químicas que, de lo contrario, requerirían elevadas temperaturas o condiciones particulares de presión y de pH incompatibles con la vida. Las enzimas influyen en la velocidad de una reacción en ambos sentidos sin alterar el equilibrio; por tanto, una enzima capaz de acelerar la descomposición de una determinada sustancia, es capaz asimismo de acelerar la síntesis de la misma. La dirección de la reacción viene determinada por la ley de acción de masas y por la disponibilidad de energía libre (v.
energía ). Muchas enzimas se han designado añadiendo el sufijo asa al nombre de su sustrato; así, la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea y la arginasa cataliza la hidrólisis de la arginina. Pero muchas enzimas han recibido nombres que no tienen relación con el substrato; por ejemplo, pepsina y tripsina. Debida a esta y a otras ambigüedades, así como al número siempre creciente de nuevas enzimas descubiertas, se ha adoptado, por convenio internacional, una base sistemática para la designación y clasificación de las enzimas, basada en las reacciones que catalizan. Así, la enzima ATP: glucosa fosfotransferasa indica que cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde el ATP (adenosintrifosfato*) a la glucosa. Además de la actividad catalítica, algunas enzimas poseen actividad reguladora y desempeñan el papel de determinantes de la velocidad del metabolismo. Por otra parte, las enzimas pueden inactivarse por modificación irreversible de algún grupo funcional esencial para la actividad catalítica. Pueden también ser inhibidas reversiblemente, de modo competitivo o no competitivo (v. inhibidores ). En muchas enfermedades genéticas humanas se encuentra que una o varias enzimas exhiben una función defectuosa que es el resultado de mutaciones hereditarias. La biosíntesis de las enzimas está regulada por el patrimonio genético específico (ácidos nucleicos) de las células (v. genética ). No obstante, tanto la biosíntesis como la actividad enzimática pueden estr influenciadas también por factores ambientales. En las células, las enzimas están corrientemente organizadas y distribuidas en complejos multienzimáticos, en los cuales actúan en asociación o cooperación. En cuanto a las aplicaciones prácticas en medicina de las enzimas, destacan el diagnóstico y la terapéutica. En el primer caso, el análisis de la actividad de determinadas enzimas de los líquidos biológicos, en las secreciones y en los tejidos puede poner de manifiesto anomalías y síntomas bioquímicos específicos de una enfermedad y que permiten su diagnóstico (por ejemplo, el diagnóstico enzimático de una enfermedad hepática). La administración de enzimas digestivas, como tripsina, pepsina, lipasas y otras, halla uso terapéutico en las dispepsias hiposecretoras (digestiones difíciles debidas a una pobre secreción de líquidos gástricos). Por último, la administración de coenzimas (la forma fisiológicamente activa de las vitaminas ae las cuales proceden), tiene valor terapéutico en aquellas condiciones patológicas caracterizadas por una incapacidad del organismo para convertir las vitaminas en las correspondientes coenzimas.
enzima f. y m. Sustancia de naturaleza proteínica elaborada por un ser vivo y capaz, por sus propiedades catalíticas, de activar una reacción química definida. (Sin. fermento soluble.) La enzima es una proteína que no contiene más que ácidos amínicos
enzima
PRINCIPALES ENZIMAS
NOMBRE
ORIGEN
EFECTOS
amilasa
páncreas
convierte el almidón en azúcar
colinesterasa sérica
sistema nervioso
regula los impulsos del sistema nervioso; influye en la hidrólisis de la acetilcolina
fosfatasas alcalinas
cartílago-periostio
actúa en la precipitación de fosfato cálci-co en los huesos, en la absorción de fosfatos en el intestino y en la síntesis protéica
fosfatasas ácidas
próstata
glutaminasa
tejidos
cataliza la reacción de la glutamina en ácido glutamínico
pepsina
glándulas gástricas
interviene en la conversión de proteínas en peptonas
quimotripsina
intestino
(
interviene en la conversión de proteínas en polipéptidos y aminoácidos
quimotripsinógeno
páncreas
es el precursor de la quimotripsina
tialina
glándula salival
actúa como fermento salival
transaminasa
hígado y tejido muscular
cataliza el intercambio de radical amino