f. pI. Nombre genérico bajo el cual se designan diversas globulinas " pertenecientes al grupo de las gammaglobulinas, existentes en el suero sanguíneo y en diversos humores, dotadas de una actividad anticuerpo y poseyendo estructuras bioquímicas análogas.
Las moléculas de las inmunoglobulinas aparecen en el suero sanguíneo y en ciertos tejidos de una especie de vertebrados determinada como respuesta a la aparición (o inyección) de un antígeno", una proteína u otra molécula extraña a dicha especie. Cada proteína extraña provoca la formación de un anticuerpo (inmunoglobulina) diferente. Esta respuesta del organismo, que es muy específica respecto a la proteína inyectada, recibe el nombre de respuesta inmune y constituye la base de todo el campo de la inmunología". Las moléculas de los anticuerpos, que se forman por células especializadas, llamadas linfocitos, se pueden combinar con el antígeno que provoca su formación y forman un complejo antígenoanticuerpo. Frecuentemente, frente a las enfermedades infecciosas puede conferirse la inmunidad por inyección de cantidades muy pequeñas de algunos componentes moleculares; por ejemplo, antígenos del microorganismo o del virus causante. Los linfocitos del huésped forman inmunoglobulinas frente a estos antígenos extraños. Si los microorganismos que suministran el antígeno invaden en una época posterior la sangre o la linfa del animal inmunizado, las inmunoglobulinas formadas por el animal neutralizan o inactivan al microorganismo o al virus invasor al combinarse con sus componentes antigénicos. Los vertebrados son los únicos animales capaces de dar una respuesta inmune, por lo que esta respuesta constituye un producto reciente de la evolución biológica. Las inmunoglobulinas son proteínas complejas, de peso molecular elevado, que contienen cuatro cadenas polipeptídicas y varios grupos carbohidrato; tienen forma de Y y poseen dos sitios de unión que son complementarios frente a rasgos estructurales específicos de la molécula de antígeno, lo que hace posible el establecimiento de una red tridimensional en la que se alternan las moléculas de antígeno y de inmunoglobulina, lo que permite precipitar el antígeno formando un agregado reticular insoluble. Cada tipo de antígeno puede unirse y estimular el crecimiento y la división de una cIase específica de linfocito o inmunocito que sintetizará una sola línea o clon de células idénticas, que elaboran un solo tipo de inmunoglobulina específica la cual se une sólamente al antígeno que ha inducido su proliferación. Las inmunoglobulinas no sólo pueden ser inducidas en respuesta a la mayoría de proteínas de otras especies animales, de bacterias, de virus, de parásitos y de plantas, sino también frente a cualquier macromolécula, aunque no se trate de una sustancia natural. Ello planteó, durante mucho tiempo, un gran enigma: no hay suficiente ADN* (ácido desoxirribonucleíco) en el núcleo de las células humanas para codificar a los millones de inmunoglobulinas distintas, además de a los muchos millones de proteínas normales del cuerpo, características de la estructura, del metabolismo y de la individualidad de un organismo humano. La respuesta a este enigma surgió de los estudios de la estructura de las moléculas de las inmunoglobulinas y de los genes que las codifican. Una molécula de inmunoglobulina contiene dos cadenas polipeptídicas largas o pesadas y dos cadenas cortas o ligeras. Las cadenas están unidas entre sí por puentes disulfuro. Cada cadena pesada y cada cadena ligera contiene una región que posee una secuencia aminoácida invariable, característica de cada especie (denominada región C o constante), y también una región V o variable, en la cual la secuencia aminoácida es distinta para cada anticuerpo específico. La región constante de las cadenas pesadas contiene tres zonas en las cuales las secuencias aminoácidas son similares. La molécula de inmunoglobulina tiene dos centros de unión para el antígeno, cada uno de los cuales está localizado en la hendidura o depresión existente entre los extremos de las regiones variables de una cadena pesada y de una ligera. La investigación ha revelado que el ADN que codifica las regiones variables, tanto de las cadenas ligeras como de las pesadas, consta de varias cIases de genes diferentes, esparcidos por todo el conjunto de cromosomas, que pueden ser transpuestos y ensamblados en varias disposiciones secuenciales. El ADN de las regiones variables se sintetiza a partir, quizás, de 400 genes variables diferentes, de unos 12 genes de diversificación y de 4 genes de unión, que pueden ordenarse en combinaciones diferentes para producir el ADN de 20.000 o más regiones variables. Éstas, a su vez, experimentan alteraciones adicionales en sus secuencias de bases y se u nen a la región constante de diferentes ADN para originar millones de genes distintos productores de anticuerpos. La transposición y la recombinación de genes o de partes de genes es un proceso muy activo y preciso, mediante el cual se pueden producir inmunoglobulinas específicas frente a casi todas las macromoléculas.
moleculares; por ejemplo, antígenos del microorganismo o del virus causante. Los linfocitos del huésped forman inmunoglobulinas frente a estos antígenos extraños. Si los microorganismos que suministran el antígeno invaden en una época posterior la sangre o la linfa del animal inmunizado, las inmunoglobulinas formadas por el animal neutralizan o inactivan al microorganismo o al virus invasor al combinarse con sus componentes antigénicos. Los vertebrados son los únicos animales capaces de dar una respuesta inmune, por lo que esta respuesta constituye un producto reciente de la evolución biológica. Las inmunoglobulinas son proteínas complejas, de peso molecular elevado, que contienen cuatro cadenas polipeptídicas y varios grupos carbohidrato; tienen forma de Y y poseen dos sitios de unión que son complementarios frente a rasgos estructurales específicos de la molécula de antígeno, lo que hace posible el establecimiento de una red tridimensional en la que se alternan las moléculas de antígeno y de inmunoglobulina, lo que permite precipitar el antígeno formando un agregado reticular insoluble. Cada tipo de antígeno puede unirse y estimular el crecimiento y la división de una cIase específica de linfocito o inmunocito que sintetizará una sola línea o clon de células idénticas, que elaboran un solo tipo de inmunoglobulina específica la cual se une sólamente al antígeno que ha inducido su proliferación. Las inmunoglobulinas no sólo pueden ser inducidas en respuesta a la mayoría de proteínas de otras especies animales, de bacterias, de virus, de parásitos y de plantas, sino también frente a cualquier macromolécula, aunque no se trate de una sustancia natural. Ello planteó, durante mucho tiempo, un gran enigma: no hay suficiente ADN* (ácido desoxirribonucleíco) en el núcleo de las células humanas para codificar a los millones de inmunoglobulinas distintas, además de a los muchos millones de proteínas normales del cuerpo, características de la estructura, del metabolismo y de la individualidad de un organismo humano. La respuesta a este enigma surgió de los estudios de la estructura de las moléculas de las inmunoglobulinas y de los genes que las codifican. Una molécula de inmunoglobulina contiene dos cadenas polipeptídicas largas o pesadas y dos cadenas cortas o ligeras. Las cadenas están unidas entre sí por puentes disulfuro. Cada cadena pesada y cada cadena ligera contiene una región que posee una secuencia aminoácida invariable, característica de cada especie (denominada región C o constante), y también una región V o variable, en la cual la secuencia aminoácida es distinta para cada anticuerpo específico. La región constante de las cadenas pesadas contiene tres zonas en las cuales las secuencias aminoácidas son similares. La molécula de inmunoglobulina tiene dos centros de unión para el antígeno, cada uno de los cuales está localizado en la hendidura o depresión existente entre los extremos de las regiones variables de una cadena pesada y de una ligera. La investigación ha revelado que el ADN que codifica las regiones variables, tanto de las cadenas ligeras como de las pesadas, consta de varias cIases de genes diferentes, esparcidos por todo el conjunto de cromosomas, que pueden ser transpuestos y ensamblados en varias disposiciones secuenciales. El ADN de las regiones variables se sintetiza a partir, quizás, de 400 genes variables diferentes, de unos 12 genes de diversificación y de 4 genes de unión, que pueden ordenarse en combinaciones diferentes para producir el ADN de 20.000 o más regiones variables. Éstas, a su vez, experimentan alteraciones adicionales en sus secuencias de bases y se u nen a la región constante de diferentes ADN para originar millones de genes distintos productores de anticuerpos. La transposición y la recombinación de genes o de partes de genes es un proceso muy activo y preciso, mediante el cual se pueden producir inmunoglobulinas específicas frente a casi todas las macromoléculas.